생리학적으로 매우 중요한 생체 amine의 대사에 관여하는 효소중의 하나인 monomine oxidase (amine; oxygen deaminating oxidase, EC 1.2.3.4)의 활성도 측정을 위해 Bacterial luciferase 과의 연계를 통하여 발광형 측정법을 개발하였다. Nonyl amine과 그 반응산물인 nonyl aldehyde가 이 측정 체계에 가장 적절한 기절임을 확인하였고$(K_{m}=34{mu}M)$ 이를 기질로 사용하고 해양 발광 세균 Vibrio harveyi로부터 정제된 luciferase를 이용하여 Bovine serum에서 분리된 onoamine oxidase의 반응특성을 조사함으로써 이 방법이 기존의 분광광도법에의한 측정보다 척어도 100배 이상 기질 및 효소활성 측정 강도를 갖고 있음을 확인하였다.
A new luminescence based, highly sensitive, rapid, and easy assay method of measuring monoamine oxidase activity was developed using bacterial luciferase coupled reaction. A series of long chain aliphatic amines and bovine serum monoamine oxidase were used for the demonstration. Nonyl amine and nonyl aldehyde, the product, pair were found to be the most suitable substrate for this system. $K_m$ value of nonyl amine was $24{mu}M$. This luminescent method has at least 100 folds higher detectability of aldehyde product than spectrophotometric assay methods using absorption of benzaldehyde generated from benzyl amine at 250 nm wavelength.
