대두 cotyledon으로부터 정제된 betainealdehyde dehydrogenase(BADH)의 분자량은 120,000 dalton이었으며 60,000 dalton의 homodimer로 대두 하배축의 효소와 같게 나타났다. 두 효소 모두의 betainealdehyde에 대한 $K_m$값은 큰 차이를 보이지 않았다. 하배축의 BADH는 $NAD^+$에 대해 특이성이 있었으나 cotyledon의 BADH는 $NAD^+$에 대해 특이성을 보이지 않았다. 또한 cotyledon의 BADH는 polyamine들(spermidine, sprmine, putrescine, agmatine, cadaverine)에 의해 저해되지 않았으나 대두 하배축의 BADH는 polyamine들에 의해 저해되었다. 대두하배축의 BADH에 대한 항체에 의해 두 효소 모두 단일 침강대를 형성하였으며 두 조직의 BADH 사이에는 부분적 동일성이 나타났다. Western blotting 분석에서는 두 조직의 효소 모두 같은 크기의 단백질에서 면역 반응성을 보여주었다. Immunogold staining을 실시한 후 그 표본을 전자 현미경으로 관찰한 결과 하배축과 cotyledon 모두에서 vacuole내에 존재하는 단백질체에서 gold particle들이 나타났다.
The molecular weight of the native enzyme was 120,000, while the subunit molecular weight was 60,000, indicating a homodimer. The $K_m$ values of the axes enzyme and cotyledonous enzyme for betaine aldehyde were almost similar. BADH from axes had high specificity toward $NAD^+$ whereas BADH from cotyledons did not have. Amines including polyamines were turned out to be innocuous for cotyledonous BADH but inhibit the enzyme activity of axes. BADH from two different tissues formed precipitation line against anti-BADH antiserum. There was shown partial identity between two BADH from soybean cotyledons and axes. In the western blotting analysis, immunoreactive band of enzymes from two different soybean tissues was shown on the same location. Through the immunocytochemical localization, immunegold particles were shown in the protein bodies of vacuole.
