S. cereνisiae KCTC 1205 균주의 세포막 ATPase의 특성을 연구할 목적으로 세포막을 분리하였다. 분리과정은 세포파쇄 후 일련의 원심분리과정 (differential, sucrose density gradient)을 통하여 이루어졌으며 다량의 세포막 분리를 위한 discontinuous sucrose density gradient 원심분리조건을 구하였다. 분리된 세포막의 ATPase는 최적 pH가 5.5였으며 ATP의 농도 0.05-5mM의 범위에서 $1.3{pm}0.4mM$의 $K_m$ 값을 나타냈다. 이 효소역가는 vanadate에 의하여 강하게 저해되었으나 oligomycin과 azide에는 비교적 무관하였다. 50%의 역가저해를 초래하는 vanadate의 농도는 $4{mu}M$이었다.
Plasma membrane was purified from Saccharomyces cerevisiae KCTC1205 in an attempt to characterize the plasma membrane $H^+$ ATPase. The purification procedure comprised disruption of cells with glass beads, differential centrifugation, continuous sucrose density gradient centrifugation (30-60%, wt/wt) and discontinuous sucrose density gradient centrifugation. The ATPase activity of the purified plasma membrane had a pH optimum of =5.5 and an apparent $K_m$ of $1.3{pm}0.4$ mM for ATP in the substrate concentration range of 0.05-5 mM. The activity was sensitive to vanadate, while resistant to oligomycin and azide. The concentration of vanadate giving rise to 50% inhibition was determined to be $4{mu}M$.
